AMINOCIDOS, PPTIDOS Y PROTEINAS
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AMINOCIDOS
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COOH H2N C
R H
TODOS LOS AMINOCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS
CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS
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ALIFTICOS
NO POLARES AROMTICOS POLARES SIN CARGA aa POLARES CON CARGA CON N BSICO CON GRUPOS CIDOS
NO POLARES ALIFTICOS
O H2N CH H C OH H2N CH CH3 O C OH H2N CH CH CH3 O C CH3 OH
GLICINA Gli
O H2N CH CH2 CH CH3 CH3 C OH
ALANINA Ala
VALINA Val
O H2N CH CH CH2 CH3 C CH3 HN OH
O C OH
LEUCINA Leu
ISOLEUCINA Ile
PROLINA Pro
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NO POLARES AROMTICOS
O O H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 C OH O
HN
FENILALANINA Phe
OH
TIROSINA Tyr
TRIPTOFANO Trp
POLARES SIN CARGA
O H2N CH CH2 OH C OH H2N CH CH O C OH OH H2N CH CH2 SH O C OH
SERINA Ser
O
CH3
TREONINA Tre
O
CISTENA Cys
O
H2N
CH CH2 CH2 S CH3
OH
H2N
CH CH2 CH2
OH
H2N
CH CH2 C
OH
METIONINA Met
C NH 2
GLUTAMINA Gln
NH 2
ASPARRAGINA Asn
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BSICOS (O CARGADOS +)
O H2N CH CH2 CH2 CH2 CH2 NH 2 C OH H2N CH CH2 CH2 N CH2 NH NH C NH 2 NH O C OH H2N CH CH2 O C OH
CIDOS (O CARGADOS -)
O H2 N CH CH2 C OH O C OH H2N CH CH2 CH2 C OH O O C OH
HISTIDINA Hys
ACIDO GLUTMICO Glu
CIDO ASPRTICO Asp
LISINA Lis
ARGININA Arg
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AMINOCIDOS ESCENCIALES
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Aminocidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre. Deben ser administrados en la dieta. Son 10: val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
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AMINOCIDOS POCO USUALES
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O C OH
H2N CH CH 2 CH 2
O C OH H2N CH CH 2 CH 2 CH 2
O
C OH
H2N
CH CH 2 HC
OH
HN
COOH O
CH 2 HC NH 2 OH
C
CH
OH
HN CH 3
HO
4-hidroxiprolina
O H2N CH CH 2 SeH C OH
5-hidroxilisina
6-N-metil-lisina
O H2N CH CH 2 CH 2 CH 2 NH 3 C OH
H2N
gamma-carboxiglutamato
O CH CH 2 CH 2 CH 2 NH C OH
selenocisteina
CO
ornitina
NH 2
citrulina 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la protena fibrosa llamada colgeno. N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (protena contrctil del msculo) Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulacin de la sangre. Selenocistena: en la glutatin peroxidasa. Ornitina y Citrulina: no se encuentran en protenas. Intervienen en la biosntesis de arginina y el ciclo de la urea. 15
PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS
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PROPIEDADES CIDO-BASE
-COOH
pK1
-COO- + H+
CIDO -NH2 + H+
pK2
BASE
-NH3+
pK1
pK2
ZWITTERIN
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Punto isoelctrico
A pH cido: prevalece la especie con carga + A pH bsico: prevalece la especie con carga Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie es cero. (zwitterin) pI = pK1 + pK2 para un aa neutro 2 Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del aminocido es cero.
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ELECTROFORESIS
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Propiedades qumicas
Formacin de enlaces PEPTDICOS:
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PUENTES DI SULFURO
Formacin de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)
O C H 2N CH H2C SH2 OH
O C OH H2N
O C CH H2C S OH H2N S
O C CH CH2 OH
H2N SH2
CH CH2
CISTINA
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OTRAS PROPIEDADES QUMICAS
Reaccin con cido ntrico: identificacin de aa aromticos. Reaccin con ninhidrina: compuestos coloreados Reaccin con Rvo. de Sanger ( 1-flor-2,4dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.
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PPTIDOS
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Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Dipptido: 2 aa Extremo N-terminal: comienzo de la Tripptido: 3 aa cadena Tetrapptido: 4 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena Pentapptido: 5 aa
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NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al Cterminal, usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena
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PEPTIDOS
EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero. GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. ANTIBITICOS GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la clula.
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PROTEINAS
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DEFINICIN Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Estn formadas por C, H, O, N y S
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SIMPLES
Por su naturaleza qumica
CONJUGADAS
CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS
FIBROSA
Por la forma que adopta
GLOBULAR
ENZIMAS PROTENAS
Por su funcin Biolgica
DE TRANSPORTE CONTRCTILES Y MTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS
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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto isoelctrico. SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en agua Efecto del pH: hace variar la carga. Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidad
Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.
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ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTENAS
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Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:
ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA
Hace referencia a: La identidad de aminocidos. La secuencia de aminocidos. La cantidad de aminocidos. La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica. Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interacciones entre aa que se encuentran prximos en la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. Los aa interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.
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HELICE ALFA
Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 aa por vuelta. Ej: queratina.
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HOJA PLEGADA BETA
Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. Ej. Fibrona (seda)
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispocin en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Protenas globulares: se pliegan como un ovillo. Protenas fibrosas: tiene aspecto alargado. Ej: mioglobina
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ESTRUCTURA TERCIARIA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociacin de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.
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Desnaturalizacin de protenas
Proceso generalmente irreversible mediante el cul la protena pierde su estructura 2, 3 y 4, careciendo de importancia biolgica Agentes:
Fsicos:
Calor Radiaciones Grandes presiones
Qumicos
solventes orgnicos soluc. de urea conc. sales
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MIOGLOBINA
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Es una protena conjugada (hemoprotena) formada por:
Fraccin proteica: globina Fraccin no proteica (grupo prosttico)
Porcin orgnica: grupo HEM Porcin inorgnica: tomo de Fe+2.
Funcin: transporte de O2 en el msculo
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HEMOGLOBINA
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Es una protena conjugada al igual que la mioglobina. Est formada por 4 subunidades (estructura 4)
2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto) 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)
Presenta fenmeno de cooperativismo positivo. Formas:
Oxihemoglobina Carboxihemoglobina Metahemoglobina: Fe+3
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INMUNOGLOBULINAS
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